Zu BPC-157 wird viel diskutiert, selten mit Kontext. Hier stehen zuerst die Grundlagen in geordneter Reihenfolge, danach die praktischen Hinweise.
Geprüft am 2025-10-19. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
über direkte Penetration der Zellmembran durch Porenbildung über hygroskopische Puffereffekte (engl. proton sponge), die nach Endozytose zu einem Anschwellen des Endosoms und Rissen in der Endosomenmembran führen. über Membraninsertion und Bildung invertierter Micellen Teilweise wird die Bindung an Zellen und die Endozytose durch Bindung an Rezeptoren verstärkt, z. B. Chemokinrezeptoren, Syndekane, Neuropiline, oder Integrine. Nachdem eine Zellpenetration auch ohne Endozytose bei 4 °C auftrat, wurde eine direkte, sowie Endozytose- und ATP-unabhängige Penetration vermutet, jedoch wurde auch über Artefakte der Fixierung und Färbung berichtet. Für die direkte Penetration spricht die Tatsache, dass sich CPP auch durch ER-Membrane oder künstliche Lipiddoppelschichten verteilen können. Die Bildung einer Membranpore an der endosomalen Membran oder der Zellmembran wurde experimentell verifiziert. Allerdings spricht für die Endozytose eine Ungleichverteilung der CPP in unterschiedlichen Zellkompartimenten, eine Verminderung der Verteilung des CPPs Penetratin bei Zugabe von Endozytosehemmern, eine mikroskopische Kolokalistion mit Caveolin und eine Aufnahme über Pinozytose. Möglicherweise läuft mehr als ein Aufnahmemechanismus parallel ab, insbesondere verändern sich die Anteile dieser Mechanismen bei Veränderung der Größe des angehängten Moleküls oder Partikels. Der dritte Mechanismus vermutet die Bildung einer invertierten Micelle, bei dem die Phosphatgruppen der Membranlipide um das CPP und die aliphatischen Anteile nach außen orientiert sind.
Quellen: de.wikipedia.org
Dadurch verbleibt das Peptid in einer hydrophilen Umgebung. Typische Vertreter der zellpenetrierenden Peptide sind z. B. Penetratin, Transportan, HIV1-Tat-Peptid48–60, HIV1-Rev-Peptid34–50, Antennapedia43–58 und Octaarginin.
Quellen: de.wikipedia.org
Zellpenetrierende Peptide können in Forschung und Therapie als Transfektionsreagens zum Transport von RNA, DNA, PNA und Morpholinos genutzt werden. Zyklische Octaarginine wurden für den Endozytose-unabhängigen Transport von Antigen-bindenden Proteinen verwendet. Modifizierte CPP-Konstruktionen sind durch spezielle Enzyme wie MMP oder durch photonische Signale aktivierbar und ermöglichen so die gezielte Transfektion bestimmter Zelltypen. Zellpenetrierende Peptide können über verschiedene Bindungen an Nukleinsäuren gekoppelt werden, darunter mit spaltbaren Linkern, z. B. mit Disulfidbrücken, Amiden, Thiazolidin, Oximen und Hydrazinen. Allerdings wirken sich diese Gruppen vermutlich auf die biologische Aktivität aus. Daher werden auch nichtkovalente Methoden der Verbindung zwischen CPP und Nukleinsäuren verwendet. Bei siRNA wurden kovalente und nichtkovalente Methoden verwendet. Ebenso wurden CPP mit kompetitiv hemmender DNA, Plasmiden, Proteinen Kontrastmitteln, Quantenpunkten, Gadolinium-Komplexen und superparamagnetischem Eisenoxid (SPIO) eingesetzt.
Quellen: de.wikipedia.org
== Übersichtsliteratur == Siegmund Reissmann: Cell penetration: scope and limitations by the application of cell-penetrating peptides. In: Journal of Peptide Science. 20, 2014, S. 760, doi:10.1002/psc.2672. A. Erazo-Oliveras, N. Muthukrishnan u. a.: Improving the endosomal escape of cell-penetrating peptides and their cargos: strategies and challenges. In: Pharmaceuticals. Band 5, Nummer 11, November 2012, S. 1177–1209, doi:10.3390/ph5111177, PMID 24223492, PMC 3816665 (freier Volltext) (Review).
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